São necessários muitos ajudantes para construir os complexos de proteínas necessários para a fotossíntese e repará-los constantemente sob luz forte.
A fotossíntese acontece diante de nossos olhos todos os dias em cada pequena folha verde – mas os detalhes do complexo processo ainda não foram totalmente compreendidos. Uma equipe de pesquisa da Universidade Ruhr Bochum liderada pela Professora Danja Schünemann desvendou outra peça do quebra-cabeça. A equipe, liderada pelo ex-candidato a PhD Dominique Stolle e pela atual candidata a PhD Lena Osterhoff, analisou como a proteína D1, que é vital para a fotossíntese, é construída e desenvolveu uma nova técnica in vitro para esse propósito. Descobriu-se que cerca de 140 proteínas estão presumivelmente envolvidas no processo, algumas das quais não foram descritas anteriormente. Os pesquisadores caracterizaram uma proteína particularmente importante em mais detalhes. Eles publicaram seu relatório no EMBO Journal em 27 de agosto de 2024.
Ciclo de reparo contínuo
A pesquisa abordou a biogênese de complexos de proteínas em cloroplastos. Ela se concentrou principalmente na formação da proteína D1, um componente essencial do fotossistema II. A proteína é integrada à membrana do tilacoide e é constantemente danificada a tal ponto, particularmente em luz forte, que precisa ser degradada e reconstruída em um ciclo de reparo contínuo. “Essa degradação e reconstrução é um processo incrivelmente complicado, assim como a síntese de novo de todo o fotossistema”, enfatiza Danja Schünemann. “As mais de 20 subunidades desse sistema precisam ser produzidas na célula, transportadas para seu destino final e eventualmente montadas lá.”
Observando os ribossomos em ação
Para obter uma melhor compreensão desses mecanismos, sua equipe desenvolveu um novo método in vitro que, pela primeira vez, torna possível purificar os ribossomos que estão atualmente produzindo a proteína D1 enquanto eles estão fazendo seu trabalho. “Até agora, só era possível purificar ribossomos em geral”, explica Danja Schünemann. “Agora podemos olhar por cima dos ombros deles enquanto eles trabalham, por assim dizer.” Os pesquisadores também determinaram quais fatores adicionais – além dos ribossomos – estão envolvidos na montagem da D1. Eles identificaram 140 proteínas – algumas que já eram conhecidas de outros processos, outras que ainda não haviam sido descritas.
Para uma análise mais aprofundada, a equipe escolheu uma proteína particularmente proeminente: STIC2. “Sabíamos que ela cumpre uma função importante na construção da membrana tilacoide, mas não sabíamos exatamente qual era essa função”, explicam os pesquisadores. Eles demonstraram que essa proteína trabalha em estreita colaboração com outra proteína, SRP54, na formação e reparo de D1. “A STIC2 interage com certas estruturas nas membranas tilacoides, o que é crucial para a correta incorporação de D1 e presumivelmente outras proteínas centrais dos fotossistemas na membrana”, diz Danja Schünemann.
O grupo de pesquisa de Danja Schünemann cooperou com pesquisadores das Faculdades de Biologia e Biotecnologia e Química e Bioquímica da Universidade Ruhr de Bochum, bem como com grupos do Instituto Max Planck de Fisiologia Molecular de Plantas em Potsdam.
Dominique S. Stolle, Lena Osterhoff, Paul Treimer, Jan Lambertz, Marie Karstens, Jakob-Maximilian Keller, Ines Gerlach, Annika Bischoff, Beatrix Dünschede, Anja Rödiger, Christian Herrmann, Sacha Baginsky, Eckhard Hofmann, Reimo Zoschke, Ute Armbruster, Marc M. Nowaczyk, Danja Schünemann: STIC2 liga seletivamente complexos de cadeia nascente de ribossomo na classificação cotranslacional de proteínas tilacóides de Arabidopsis, em: EMBO Journal, 2024, DOI: 10.1038/s44318'024 -00211-4
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